Datos Identificativos 2012/13
Asignatura (*) Estructura tridimensional e interaccións de biomoléculas Código 610446207
Titulación
Mestrado universitario en Química Ambiental e Fundamental
Descriptores Ciclo Período Curso Tipo Créditos
Mestrado Oficial 1º cuadrimestre
 Primeiro Optativa 2
Idioma
Castelán
Galego
Inglés
Prerrequisitos
Departamento Bioloxía Celular e Molecular
Coordinación
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
 Correo electrónico
esper.cerdan@udc.es
Profesorado
Becerra Fernandez, Manuel
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
 Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
esper.cerdan@udc.es
Web
Descrición xeral
Dentro del Máster en Química Ambiental y Fundamental, esta asignatura, tiene como objetivos conocer y manejar los fundamentos teóricos y las aproximaciones experimentales al análisis de las propiedades físicas y químicas de las macromoléculas biológicas, en especial las proteínas y los ácidos nucleicos, con el fin de relacionar sus estructuras con su función y actividad biológica. Se estudiarán los conceptos necesarios para la descripción de las estructuras, los métodos computacionales y experimentales utilizados para su estudio y los fundamentos teóricos que los justifican.

Competencias do título
Código Competencias da titulación

Resultados de aprendizaxe
Competencias de materia (Resultados de aprendizaxe) Competencias da titulación
Conocimiento de las técnicas que se utilizan para la determinación de las estructuras de las proteínas y ácidos nucleicos AI1
AM6
 BM4
BM12
BM13
BM15
Conocimiento de los diferentes programas informáticos para la representación de la estructura de proteínas y ácidos nucleicos y cómo se manejan; de las bases de datos existentes para conocer la estructura de una proteína concreta y de los métodos básicos de simulación molecular y cómo utilizarlos para el estudio de proteínas. AI1
AM6
 BM4
BM11
BM12
BM13
BM14
BM15
 CM2
CM3
CM6
Conocimiento de los métodos experimentales y de predicción de interacción de las proteínas con otras moléculas (p. ej.: proteína-proteína, proteína-fármaco). AI1
AM6
 BM4
BM7
BM8
BM11
BM12
BM13
BM14
BM15
 CM2
CM3

Contidos
Temas Subtemas
B1T1.- INTRODUCCIÓN


 Introducción y desarrollo de la asignatura.
BLOQUE 2: TÉCNICAS EXPERIMENTALES DE DETERMINACIÓN.
B2T1.- ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS POR CRISTALOGRAFÍA DE RAYOS X. 		Conceptos básicos. Cristales y simetría. Difracción de rayos X. El problema de la fase. Métodos de resolución estructural. Trazado de la cadena polipeptídica y refinamiento. El modelo final. Validación del modelo estructural. Modos de representación estructural. Complementariedad de las técnicas estructurales.
B2T2.- ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS POR RESONANCIA MAGNÉTICA NUCLEAR. Fundamentos. Parámetros medibles: Desplazamiento químico, acoplamiento escalar. Efecto nuclear Overhauser (NOE). Detección de enlaces de hidrógeno. Acoplamientos dipolares residuales. Determinación de estructuras mediante RMN.
B2T3.- GRANDES ENSAMBLADOS MOLECULARES Y PROTEÍNAS DE MEMBRANA. Complejos macromoleculares. Localización de ejes de simetría local. Utilización de Microscopía electrónica. Cristalización de proteínas de membrana.
B2T4.- PREDICCIÓN DE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS. Introducción. Predicción de características unidimensionales: estructura secundaria, hidrofobicidad, accesibilidad, etc. Modelado por homología. Modelado mediante threading o diseño por homología remota. Métodos ab initio. Evaluación de los métodos de predicción.
B2T5.- Trabajo teórico y de interpretación de datos experimentales. Un ejemplo de purificación y caracterización de la estructura de una proteína.
BLOQUE 3: INTERACCIONES ENTRE BIOMOLÉCULAS y con ligandos Determinación de interacciones entre biomoléculas y con ligandos .- El método del doble híbrido. Método de split-ubiquitina. Pull-down. GST-Pull-down. FRET. Ensayos EMSA. Ensayos CHIP. Otras metodologías
Trabajo teórico y de interpretación de datos experimentales sobre un ejemplo de interacción de proteínas con ácidos nucléicos
Trabajo teórico y de interpretación de datos experimentales sobre un ejemplo de interacción de biomoléculas por FRET
Temario prácticas de aula de informática P1: Uso de programas informáticos para el visionado de estructuras.
P2: Predicción de estructura de proteínas.

Planificación
Metodoloxías / probas Horas presenciais Horas non presenciais / traballo autónomo Horas totais
Prácticas a través de TIC 5 5 10
Sesión maxistral 10 15.5 25.5
Estudo de casos 4 4 8
Eventos científicos e/ou divulgativos 1 0 1
Foro virtual 1 3 4
Proba mixta 1 0 1
 
Atención personalizada 0.5 0 0.5
 
*Os datos que aparecen na táboa de planificación son de carácter orientativo, considerando a heteroxeneidade do alumnado

Metodoloxías
Metodoloxías Descrición
Prácticas a través de TIC En estas prácticas los alumnos se familiarizarán con las bases de datos y programas específicos para el visionado y la predicción de estructuras.
Sesión maxistral Exposición de temas por parte del profesor con medios audiovisuales (proyector de transparencias y presentaciones en formato .ppt). Cada tema introducido por el profesor podrá ser complementado por el resto de las actividades propuestas. Las diapositivas presentadas en clase estarán a disposición de los alumnos a través de la FACULTAD VIRTUAL. Tras la exposición de cada tema habrá un turno de preguntas para resolver cualquier duda.
Estudo de casos Revisión de casos prácticos publicados en revistas científicas internacionales y de actualidad en el campo de la estructura de proteínas y ácidos nucleicos.
Eventos científicos e/ou divulgativos Visita guiada a la unidad de análisis estructural de los servicios de apoyo a la investigación de la UDC.
Foro virtual • Foros de debate EN LA WEB
Proba mixta Un examen final en el que se valorará la conjunción de todos los conocimientos adquiridos por el alumno a lo largo del curso.

Atención personalizada
Metodoloxías
Estudo de casos
Foro virtual
Descrición
Se asesorará a los alumnos sobre los trabajos encomendados y la manera de abordar su lectura comprensión y análisis


Horario de Tutorias Profesora Esperanza Cerdán:
martes. miercoles y jueves de 13.00 a 15.00h

Avaliación
Metodoloxías Descrición Cualificación
Prácticas a través de TIC Se valorará el trabajo individual y/o en grupo realizado en las prácticas en el aula de informática 15
Sesión maxistral Se valorará la asistencia y participación en las clases 5
Estudo de casos Se valorará el grado de comprensión e interpretación crítica de los casos encomendados 10
Eventos científicos e/ou divulgativos Se valorará la asitencia y participacion en la visita guiada 5
Foro virtual Asimismo se tendrá en cuenta en los foros de debate su iniciativa y participación y la calidad dialéctica que muestren en sus intervenciones, ya sea a través de sus propias preguntas o de aportaciones a la respuesta de cuestiones planteadas por el profesor o por sus propios compañeros 15
Proba mixta examen final en el que se valorará la conjunción de todos los conocimientos adquiridos por el alumno a lo largo del curso 50
 
Observacións avaliación

Fontes de información
Bibliografía básica

Bibliografía complementaria

Bibliografía básica:

· Cerdán Villanueva, M. E. (2005). Curso avanzado de proteínas y ácidos nucleicos. Universidade da Coruña.

· Gómez-Moreno, C. & Sancho, J. (Coords). (2003). ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Ariel Ciencia, Barcelona.

· Rodes, G. (2000). Crystallography. Made Crystal Clear. Academic Press.

Bibliografía complementaria:

§ Banaszak, L. J. (2000). Foundations of structural biology. Academic Press.

§ Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Stryer. L. (2003). BIOQUÍMICA. 5ª Edición. Reverté.

§ Branden, C. & Tooze, J. (1998). INTRODUCTION TO PROTEIN STRUCTURE. 2nd edition Garland Publishing, Inc, New York

§ Carter, Jr., C.V. y Sweet, R. M. (1997). Macromolecular Crystallography, parts A and B. Methods in Enzymology, vols. 276 y 277. Academic Press. NY.

§ Casari, G., Sander, C., Valencia, A. (1995). A method to predict functional residues in proteins. Nature Struct. Biol., 2: 171178.

§ Clore, G. M. y Gonenborg, A. M. (1998). New methods of structure refinement for macromolecular structure determination by NMR. Proc. Natl. Acad. Sci., 95, 58915898.

§ Creighton, T. E. (1993). PROTEINS: STRUCTURES AND MOLECULAR PROPERTIES, 2nd edition. W.H. Freeman & Company, New York

§ Del Sol Mesa, A., Pazos, F., Valencia, A. (2003). Automatic methods for predicting functionally important residues. J. Mol. Biol., 326: 12891302.

§ Ducruix, A., Giegé, R. (1999). Crystallisation of Nucleic Acids and Proteins. A Practical Approach, edn 2. OxfordUniversity Press. Oxford.

§ Eyrich, V. A., MartiRenom, M. A., Przybylski, D., Madhusudhan, M.S., Fiser, A., Pazos, F., Valencia, A., Sali, A. y Rost, B. (2001). EVA: continuos automatic evaluation of protein structure prediction servers. Bioinformatics, 17: 12421243.

§ Ferentz, A.E. y Wagner, G. (2000). NMR spectroscopy: a multifaceted approach to macromolecular structure. Quarter Rev. Biophys. 33, 2965.

§ Fersht, A. R. (1999). Structure and Mechanism in Protein Science, Freeman and Co., NY.

§ Frank, J. (1996). Three dimensional electron microscopy of macromolecular assemblies. Academic Press, San Diego.

§ Harris, E. L. V. y Angel, S. (eds.) (1999): Protein purification methods. A practical approach. IRL Press. Oxford.

§ James, T. L., Dötsch, V. y Smith, U. (2001). Nuclear Magnetic Resonante of Biological Macromolecules. Part A and B. Methods Enzymol., 338, Academic Press, San Diego.

§ Juan, D., Graña, O., Pazos, F., Fariselli, P., Casadio, R., Valencia, A. (2003). A neural network approach to evaluate Fold recognition results. Proteins Mar 1,(4): 50, 600608.

§ Kleanthous, C. (ed.) (2000). ProteinProtein Recognition. OxfordUniversity Press, Oxford.

§ Lesk, A. M. (2000). INTRODUCTION TO PROTEIN ARCHITECTURE. THE STRUCTURAL BIOLOGY OF PROTEINS. OxfordUniversity Press, Oxford.

§ Mayo, K. H. y Daragan, U. A. (2003). Protein dynamics using NMR relaxation. World Scientific, Nueva Jersey.

§ McEwen, B. F. y Marcko, M. (2001). The emergente of electrón tomography as an important tool for investigating cellular ultrastructure. J. Histochem. Cytochem. Vol 49, 553563.

§ Mc Pherson, A. (2002). Introduction to Macromolecular Crystallography. John Wiley and Sons. Inc., NY.

§ Naomi, E. C. (2004). Turning Protein crystallisation from an art into a science. Current Opinion in Structural Biology, 14: 577583.

§ Nelson, D. L., Cox, M. M. (2000). LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY. Worth Publishers.

§ Sinha, N. y SmithGill, S. J. (2002). Protein structure to function via dynamics. Protein Peptid Letters, 9: 367377.

§ Van Heel, M. (2000). Single particle electrón cryomicroscopy: towards atomic resolution. Q. Rev. Byophis. Vol. 33, 307369.

§ Igor Stagljar and Stanley Fields (2002). Analysis of membrane protein interactions using yeast-based technologies • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 27: 559-563.

§ Sandor Vajda and Carlos J. Camacho (2004). Protein–protein docking: is the glass half-full or half-empty? Trends in Biotechnology, 22: 110-116.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003). Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ Takashi Ito, Tomoko Chiba and Mikio Yoshida (2001). Exploring the protein interactome using comprehensive two-hybrid projects • REVIEW . Trends in Biotechnology, 19 (Supplement 1): 23-27.

§ Valerio Orlando (2000). Mapping chromosomal proteins in vivo by formaldehyde-crosslinked-chromatin immunoprecipitation • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 99-104.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003) Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW . Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ PhilippeI. H. Bastiaens and Rainer Pepperkok (2000). Observing proteins in their natural habitat: the living cell • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 631-637

Outros materiais de apoio:

· Publicaciones periódicas con acceso electrónico desde la UDC: Trends in Biotechnology, Current Opinion in Biotechnology, Nature Biotechnology, Biotechnology Advances, Journal of Biotechnology, Biotechnology and Bioengineering, Enzyme and Microbial Technology, Biochemical Engineering Journal, Biotechnology Letters, Biotechnology Progress,Bioresource Technology, Process Biochemistry, etc....

· Bases de datos como Medline, páginas con links a recursos bioinformáticos como Expasy, etc

· Materiales disponibles en la página web de la asignatura

Recursos web:

Coordenadas:

Protein Data Bank: http://www.rcsb.org/pdb

BioMagResBank: http://www.brmb.wisc.edu

Cambridge Crystall Data Centre: http://www.ccdc.cam.ac.uk

Molecular Modelling DataBase: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/structure

Nucleic Acid Database: http://ndbserver.rutgers.edu:80/

MOOSE: http://db2.sdsc.edu/moose

Molecules To Go ('R US): http://molbio.info.nih.gov/cgi-bin/pdb

Enzyme Structures Database: http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes

Clasificación estructural

CATH http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath

SCOP http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop

FSSP http://www2.embl-ebi.ac.uk/dali/fssp

Programas de visualización molecular:

Rasmol: http://www.umass.edu/microbio/rasmol

Swiss-PdbViewer: http://www.expasy.ch/spdbv/

MOLMOL http://www.mol.biol.ethz.ch/wuthrich/software/molmol

Cn3D http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/CN3D/cn3d.shtml

Chime http://www.umass.edu/microbio/chime

Servidores de alineamientos de secuencias:

BLAST http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST

FASTA http://www.ebi.ac.uk/fasta33

Servidores de predicción y modelización:

SWISS-MODEL http://expasy.ch/swissmod/

The PredictProtein Server http://ww.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html

Center for Molecular Modeling: http://cmm.info.nih.gov/modeling/

GRAMM: http://reco3.musc.edu/gramm/

PQS (Probable Quat. Structure): http://msd.ebi.ac.uk/services/quaternary/quaternary.html

Recomendacións
Materias que se recomenda ter cursado previamente

Materias que se recomenda cursar simultaneamente
Biomoléculas e as súas aplicacións ao medio ambiente/610446203

Materias que continúan o temario

Observacións
• Son necesarios una serie de conceptos básicos de bioquímica y biología molecular que el alumno pudo adquirir en las asignaturas de las titulaciones que tienen acceso al máster. Para aquellos alumnos provenientes de la actual licenciatura de Químicas de la UDC es altamente recomendable el haber cursado la asignatura optativa de segundo ciclo CUPAN. • Buen nivel de redacción, síntesis y presentación ordenada de trabajos. • Nivel de usuario de herramientas informáticas (Internet, Powerpoint, word, etc…). • Nivel elemental de compresión del idioma inglés.


(*)A Guía docente é o documento onde se visualiza a proposta académica da UDC. Este documento é público e non se pode modificar, salvo casos excepcionais baixo a revisión do órgano competente dacordo coa normativa vixente que establece o proceso de elaboración de guías