Datos Identificativos 2013/14
Asignatura (*) Dinámica e Estructura de Proteínas Código 610441011
Titulación
Mestrado Universitario en Bioloxía Molecular , Celular e Xenética
Descriptores Ciclo Período Curso Tipo Créditos
Mestrado Oficial 2º cuadrimestre
Primeiro Optativa 3
Idioma
Castelán
Galego
Inglés
Prerrequisitos
Departamento Bioloxía Celular e Molecular
Coordinación
Becerra Fernandez, Manuel
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
Profesorado
Becerra Fernandez, Manuel
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
Lamas Maceiras, Mónica
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
esper.cerdan@udc.es
monica.lamas@udc.es
Web
Descrición xeral Dentro del Máster en Biología Molecular, Celular y Genética, esta asignatura, tiene como objetivos conocer y manejar los fundamentos teóricos y las aproximaciones experimentales al análisis de las propiedades físicas y químicas de las macromoléculas biológicas, en especial las proteínas, con el fin de relacionar sus estructuras con su función y actividad biológica. Se estudiarán los conceptos necesarios para la descripción de las estructuras, los métodos computacionales y experimentales utilizados para su estudio y los fundamentos teóricos que los justifican.

Competencias do título
Código Competencias da titulación
A5 Capacidade de utilizar ferramentas Bioinformáticas a nivel de usuario
A13 Capacidade de comprender a estrutura, e función das proteínas a nivel individual e da proteómica, así como das técnicas necesarias para analizaras e estudar as súas interaccións con outras biomoléculas
B1 Capacidade de análise e síntese de problemas biolóxicos en relación coa Bioloxía Molecular, Celular e Xenética
B2 Capacidade de toma de decisións para a resolución de problemas: que sexan capaces de aplicar os coñecementos teóricos e prácticos adquiridos na formulación de problemas biolóxicos e a busca de solucións
B3 Capacidade de xestión da información: reunir e interpretar datos, información e resultados relevantes, obter conclusións e emitir informes razoados sobre cuestións científicas e biotecnolóxicas
B4 Capacidade de organización e planificación do traballo: que sexan capaces de xestionar a utilización do tempo así como os recursos dispoñibles e organizar o traballo no laboratorio
B5 Correcta comunicación oral e escrita sobre temas científicos na lingua nativa e polo menos noutra lingua de difusión Internacional a través da lectura de artigos científicos e exposición de traballos
B6 Capacidade de traballo en equipo: que sexan capaces de manter relacións interpersoais eficaces nun contexto de traballo interdisciplinar e internacional con respecto á diversidade cultural
B7 Capacidade de progreso persoal: aprender de forma autónoma, adaptarse a novas situacións, desenvolvendo calidades como creatividade, capacidade de liderado, motivación pola excelencia e a calidade
B8 Capacidade de razoamento crítico e compromiso ético coa sociedade: sensibilidade fronte aos problemas bioéticos e aos relacionados coa conservación de recursos naturais
B9 Capacidade de preparación, exposición e defensa dun traballo
C1 Expresarse correctamente, tanto de forma oral coma escrita, nas linguas oficiais da comunidade autónoma.
C2 Dominar a expresión e a comprensión de forma oral e escrita dun idioma estranxeiro.
C3 Utilizar as ferramentas básicas das tecnoloxías da información e as comunicacións (TIC) necesarias para o exercicio da súa profesión e para a aprendizaxe ao longo da súa vida.
C4 Desenvolverse para o exercicio dunha cidadanía aberta, culta, crítica, comprometida, democrática e solidaria, capaz de analizar a realidade, diagnosticar problemas, formular e implantar solucións baseadas no coñecemento e orientadas ao ben común.
C5 Entender a importancia da cultura emprendedora e coñecer os medios ao alcance das persoas emprendedoras.
C6 Valorar criticamente o coñecemento, a tecnoloxía e a información dispoñible para resolver os problemas cos que deben enfrontarse.
C7 Asumir como profesional e cidadán a importancia da aprendizaxe ao longo da vida.
C8 Valorar a importancia que ten a investigación, a innovación e o desenvolvemento tecnolóxico no avance socioeconómico e cultural da sociedade.

Resultados de aprendizaxe
Competencias de materia (Resultados de aprendizaxe) Competencias da titulación
Capacidad para comprender los conceptos y teorías relacionados con la dinámica de las proteínas en las células AI9
BI1
BI2
BI3
BI4
BI5
BI6
BI7
BI8
BI9
CM1
CM2
CM3
CM4
CM5
CM6
CM7
CM8
Familiarización con las fuentes bibliográficas e informáticas donde se puede obtener información actualizada AI3
BI3
CM3
Conocer los sistemas para la determinación de estructuras mediante difracción de rayos X AI9
BI1
BI2
BI3
BI4
BI5
BI6
BI7
BI8
BI9
CM1
CM2
CM3
CM4
CM5
CM6
CM7
CM8
Conocer diferentes programas informáticos para la representación de proteínas y su uso AI3
AI9
BI1
BI2
BI3
BI4
BI5
BI6
BI7
BI8
BI9
CM1
CM2
CM3
CM4
CM5
CM6
CM7
CM8
Conocer las técnicas para determinar interacciones entre proteínas y de las proteínas con otras biomoléculas y ligandos AI9
BI1
BI2
BI3
BI4
BI5
BI6
BI7
BI8
BI9
CM1
CM2
CM3
CM4
CM5
CM6
CM7
CM8
Capacidad de interpretar de modo crítico los datos de una publicación de una estructura de una proteína AI9
BI3
CM1
CM2
CM3
CM4
CM5
CM6
CM7
CM8

Contidos
Temas Subtemas
Clasificación estructural de las proteínas. Dominios estructurales de las proteínas. Clasificación de las proteínas de acuerdo a su estructura tridimensional. Proteínas alfa. Proteínas alfa/beta. Proteínas beta. Clases estructurales de proteínas. Clasificación CATH. Clasificación SCOP. Clasificación DALI.Clasificación SMART.
Criterios para la elección de un método de purificación y caracterización
preliminar.
Técnicas cromatográficas: de filtración en gel, intercambio iónico, afinidad, interacción hidrofóbica. Estrategias de purificación. Caracterización preliminar de la conformación proteica: Estado de agregación, de compacidad. Estructura secundaria e indicadores de estructura terciaria. Cuantificación de las proteínas.
Determinación experimental de la estructura de
proteínas mediante difracción de rayos X.
Técnicas de cristalización. Herramientas y estrategias para la toma de datos de
difracción. Interpretación de los difractogramas. Obtención y refinamiento del modelo
molecular. Parámetros para calcular la convergencia del modelo. Modelización.
Interacciones entre biomoléculas. Las
interacciones de las proteínas para la formación de complejos con proteínas y otros ligandos.
Métodos experimentales para determinar estas interacciones y su estructura. El método del doble híbrido. Método de split-ubiquitina. Pull-down. GST-Pull-down. FRET. Ensayos EMSA. Ensayos CHIP. Otras metodologías

Planificación
Metodoloxías / probas Horas presenciais Horas non presenciais / traballo autónomo Horas totais
Sesión maxistral 13 19.5 32.5
Seminario 2 3.6 5.6
Prácticas de laboratorio 4 5.6 9.6
Prácticas a través de TIC 6 8.4 14.4
Proba mixta 1 8.9 9.9
 
Atención personalizada 3 0 3
 
*Os datos que aparecen na táboa de planificación son de carácter orientativo, considerando a heteroxeneidade do alumnado

Metodoloxías
Metodoloxías Descrición
Sesión maxistral Exposición oral complementada con el uso de medios audiovisuales con la finalidad de transmitir conocimientos y facilitar el aprendizaje.
Seminario Técnica de trabajo que tiene como finalidad la elaboración de documentos en powerpoint y word sobre un tema propuesto por el profesor.
Prácticas de laboratorio Metodología que permite al alumnado aprender de forma efectiva, a través de actividades de carácter práctico (demostraciones, simulaciones, etc.) la teoría de un ámbito de conocimiento, mediante la utilización de las tecnologías de la información y las comunicaciones.
Prácticas a través de TIC Las TIC permiten visualizar modelos de estructura de proteínas y diseñar experimentos de interacción.
Proba mixta Combinacion de preguntas de opción multiple y preguntas cortas de relación

Atención personalizada
Metodoloxías
Seminario
Prácticas de laboratorio
Prácticas a través de TIC
Descrición
La atención personalizada que se describe en relación a estas metodologías se conciben como momentos de trabajo presencial del alumno con el profesor por lo que implican una participación obligatoria para el alumno.
La forma y el momento en que se desarrollará se indicará en relación a cada actividad a lo largo del curso según el plan de trabajo de la asignatura

Horario de tutorías Pfra. Esperanza Cerdán
martes, miercoles, jueves de 13.00 a 15.00

Avaliación
Metodoloxías Descrición Cualificación
Sesión maxistral Se valorará asistencia y participación activa 5
Seminario Se evaluará el seminario realizado por el alumno teniendo en cuenta la capacidad para la comprensión de la información y la capacidad para exponer y debatir en grupo. 15
Prácticas de laboratorio Se evaluará la asistencia regular y la participación activa a las prácticas de laboratorio. 10
Proba mixta Prueba relativa a conocimientos teóricos y prácticos 50
Prácticas a través de TIC Se valorará la asistencia y participación activa 20
 
Observacións avaliación
Podrán optar a MH aquellos alumnos que se evalúen en la primera oportunidad de Junio.

Fontes de información
Bibliografía básica

La bibliografía a utilizar se podrá consultar en la herramienta informatica actualizada de la asignatura

·     Banaszak, L. J. (2000). Foundations of structural biology. Academic Press.

·     Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Stryer. L. (2003). BIOQUÍMICA. 5ª Edición. Reverté.

·     Branden, C. & Tooze, J. (1998). INTRODUCTION TO PROTEIN STRUCTURE. 2nd edition Garland Publishing, Inc, New York.

·     Cerdán Villanueva, M. E. (2005). Curso avanzado de proteínas y ácidos nucleicos. Universidade da Coruña.

·     Creighton, T. E. (1993). PROTEINS: STRUCTURES AND MOLECULAR PROPERTIES, 2nd edition. W.H. Freeman & Company, New York.

·     Gómez-Moreno, C. & Sancho, J. (Coords). (2003). ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Ariel Ciencia, Barcelona.

·     Lesk, A. M. (2000). INTRODUCTION TO PROTEIN ARCHITECTURE. THE STRUCTURAL BIOLOGY OF PROTEINS. Oxford University Press, Oxford.

·     Nelson, D. L., Cox, M. M. (2000). LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY. Worth Publishers.

Rodes, G. (2000). Crystallography. Made Crystal Clear. Academic Press.

Bibliografía complementaria

§ Carter, Jr., C.V. y Sweet, R. M. (1997). Macromolecular Crystallography, parts A and B. Methods in Enzymology, vols. 276 y 277. Academic Press. NY.

§ Casari, G., Sander, C., Valencia, A. (1995). A method to predict functional residues in proteins. Nature Struct. Biol., 2: 171178.

§ Clore, G. M. y Gonenborg, A. M. (1998). New methods of structure refinement for macromolecular structure determination by NMR. Proc. Natl. Acad. Sci., 95, 58915898.

§ Del Sol Mesa, A., Pazos, F., Valencia, A. (2003). Automatic methods for predicting functionally important residues. J. Mol. Biol., 326: 12891302.

§ Ducruix, A., Giegé, R. (1999). Crystallisation of Nucleic Acids and Proteins. A Practical Approach, edn 2. Oxford University Press. Oxford.

§ Eyrich, V. A., MartiRenom, M. A., Przybylski, D., Madhusudhan, M.S., Fiser, A., Pazos, F., Valencia, A., Sali, A. y Rost, B. (2001). EVA: continuos automatic evaluation of protein structure prediction servers. Bioinformatics, 17: 12421243.

§ Ferentz, A.E. y Wagner, G. (2000). NMR spectroscopy: a multifaceted approach to macromolecular structure. Quarter Rev. Biophys. 33, 2965.

§ Fersht, A. R. (1999). Structure and Mechanism in Protein Science, Freeman and Co., NY.

§ Frank, J. (1996). Three dimensional electron microscopy of macromolecular assemblies. Academic Press, San Diego.

§ Harris, E. L. V. y Angel, S. (eds.) (1999): Protein purification methods. A practical approach. IRL Press. Oxford.

§ James, T. L., Dötsch, V. y Smith, U. (2001). Nuclear Magnetic Resonante of Biological Macromolecules. Part A and B. Methods Enzymol., 338, Academic Press, San Diego.

§ Juan, D., Graña, O., Pazos, F., Fariselli, P., Casadio, R., Valencia, A. (2003). A neural network approach to evaluate Fold recognition results. Proteins Mar 1,(4): 50, 600608.

§ Kleanthous, C. (ed.) (2000). ProteinProtein Recognition. Oxford University Press, Oxford.

§ Mayo, K. H. y Daragan, U. A. (2003). Protein dynamics using NMR relaxation. World Scientific, Nueva Jersey.

§ McEwen, B. F. y Marcko, M. (2001). The emergente of electrón tomography as an important tool for investigating cellular ultrastructure. J. Histochem. Cytochem. Vol 49, 553563.

§ Mc Pherson, A. (2002). Introduction to Macromolecular Crystallography. John Wiley and Sons. Inc., NY.

§ Naomi, E. C. (2004). Turning Protein crystallisation from an art into a science. Current Opinion in Structural Biology, 14: 577583.

§ Sinha, N. y SmithGill, S. J. (2002). Protein structure to function via dynamics. Protein Peptid Letters, 9: 367377.

§ Van Heel, M. (2000). Single particle electrón cryomicroscopy: towards atomic resolution. Q. Rev. Byophis. Vol. 33, 307369.

§ Igor Stagljar and Stanley Fields (2002). Analysis of membrane protein interactions using yeast-based technologies • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 27: 559-563.

§ Sandor Vajda and Carlos J. Camacho (2004). Protein–protein docking: is the glass half-full or half-empty? Trends in Biotechnology, 22: 110-116.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003). Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ Takashi Ito, Tomoko Chiba and Mikio Yoshida (2001). Exploring the protein interactome using comprehensive two-hybrid projects • REVIEW . Trends in Biotechnology, 19 (Supplement 1): 23-27.

§ Valerio Orlando (2000). Mapping chromosomal proteins in vivo by formaldehyde-crosslinked-chromatin immunoprecipitation • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 99-104.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003) Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW . Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ Philippe I. H. Bastiaens and Rainer Pepperkok (2000). Observing proteins in their natural habitat: the living cell • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 631-637

Coordenadas:

Protein Data Bank: http://www.rcsb.org/pdb

BioMagResBank: http://www.brmb.wisc.edu

Cambridge Crystall Data Centre: http://www.ccdc.cam.ac.uk

Molecular Modelling DataBase: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/structure

Nucleic Acid Database: http://ndbserver.rutgers.edu:80/

MOOSE: http://db2.sdsc.edu/moose

Molecules To Go ('R US): http://molbio.info.nih.gov/cgi-bin/pdb

Enzyme Structures Database: http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes

Clasificación estructural

CATH http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath

SCOP http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop

FSSP http://www2.embl-ebi.ac.uk/dali/fssp

Programas de visualización molecular:

Rasmol: http://www.umass.edu/microbio/rasmol

Swiss-PdbViewer: http://www.expasy.ch/spdbv/

MOLMOL http://www.mol.biol.ethz.ch/wuthrich/software/molmol

Cn3D http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/CN3D/cn3d.shtml

Chime http://www.umass.edu/microbio/chime

Servidores de alineamientos de secuencias:

BLAST http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST

FASTA http://www.ebi.ac.uk/fasta33

Servidores de predicción y modelización:

SWISS-MODEL http://expasy.ch/swissmod/

The PredictProtein Server http://ww.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html

Center for Molecular Modeling: http://cmm.info.nih.gov/modeling/

GRAMM: http://reco3.musc.edu/gramm/

PQS (Probable Quat. Structure): http://msd.ebi.ac.uk/services/quaternary/quaternary.html



Recomendacións
Materias que se recomenda ter cursado previamente
Traballo de Máster/610441022

Materias que se recomenda cursar simultaneamente
Proteínas Recombinantes e Inxeniería de Proteínas/610441012
Proteómica/610441013
Bioinformática e Modelado de Biomoléculas/610441020

Materias que continúan o temario
Técnicas Moleculares/610441002
Bioloxía Celular Avanzada/610441003

Observacións


(*)A Guía docente é o documento onde se visualiza a proposta académica da UDC. Este documento é público e non se pode modificar, salvo casos excepcionais baixo a revisión do órgano competente dacordo coa normativa vixente que establece o proceso de elaboración de guías