Mestrado Universitario en Bioloxía Molecular , Celular e Xenética
Descriptores
Ciclo
Período
Curso
Tipo
Créditos
Mestrado Oficial
2º cuadrimestre
Primeiro
Optativa
3
Idioma
Castelán
Galego
Inglés
Prerrequisitos
Departamento
Bioloxía Celular e Molecular
Coordinación
Becerra Fernandez, Manuel
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
Profesorado
Becerra Fernandez, Manuel
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
Lamas Maceiras, Mónica
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
esper.cerdan@udc.es
monica.lamas@udc.es
Web
Descrición xeral
Dentro del Máster en Biología Molecular, Celular y Genética, esta asignatura, tiene como objetivos conocer y manejar los fundamentos teóricos y las aproximaciones experimentales al análisis de las propiedades físicas y químicas de las macromoléculas biológicas, en especial las proteínas, con el fin de relacionar sus estructuras con su función y actividad biológica. Se estudiarán los conceptos necesarios para la descripción de las estructuras, los métodos computacionales y experimentales utilizados para su estudio y los fundamentos teóricos que los justifican.
Competencias do título
Código
Competencias da titulación
A5
Capacidade de utilizar ferramentas Bioinformáticas a nivel de usuario
A13
Capacidade de comprender a estrutura, e función das proteínas a nivel individual e da proteómica, así como das técnicas necesarias para analizaras e estudar as súas interaccións con outras biomoléculas
B2
Capacidade de toma de decisións para a resolución de problemas: que sexan capaces de aplicar os coñecementos teóricos e prácticos adquiridos na formulación de problemas biolóxicos e a busca de solucións
B3
Capacidade de xestión da información: reunir e interpretar datos, información e resultados relevantes, obter conclusións e emitir informes razoados sobre cuestións científicas e biotecnolóxicas
B4
Capacidade de organización e planificación do traballo: que sexan capaces de xestionar a utilización do tempo así como os recursos dispoñibles e organizar o traballo no laboratorio
C3
Utilizar as ferramentas básicas das tecnoloxías da información e as comunicacións (TIC) necesarias para o exercicio da súa profesión e para a aprendizaxe ao longo da súa vida.
C8
Valorar a importancia que ten a investigación, a innovación e o desenvolvemento tecnolóxico no avance socioeconómico e cultural da sociedade.
Resultados de aprendizaxe
Competencias de materia (Resultados de aprendizaxe)
Competencias da titulación
Capacidad para comprender los conceptos y teorías relacionados con la dinámica de las
proteínas en las células
AI9
BI2
CM3 CM8
Familiarización con las fuentes bibliográficas e informáticas donde se puede obtener
información actualizada
AI3
BI2
CM3 CM8
Conocer los sistemas para la determinación de estructuras mediante difracción de rayos X
AI9
BI2
CM3 CM8
Conocer diferentes programas informáticos para la representación de proteínas y su uso
AI3 AI9
BI2
CM3 CM8
Conocer las técnicas para determinar interacciones entre proteínas y de las proteínas con
otras biomoléculas y ligandos
AI9
BI4
CM8
Capacidad de interpretar de modo crítico los datos de una publicación de una estructura de
una proteína
AI9
BI3
CM3
Contidos
Temas
Subtemas
Clasificación estructural de las proteínas.
Dominios de proteínas estruturais. Categorías de proteínas de acordo coa súa estrutura tridimensional. Proteínas alfa. Alfa Proteína / beta. Proteínas Beta. Clases estruturais de proteínas. Cath Clasificación. SCOP Clasificación. Clasificación DALI.Clasificación SMART.
Criterios para la elección de un método de purificación y caracterización
preliminar.
Técnicas cromatográficas: xel filtración, intercambio iónico, afinidade, interacción hidrofóbica. Estratexias de desinfección. Caracterización preliminar da conformación de proteínas: Aparición de compacidade. A estrutura secundaria e indicadores de estrutura terciaria. Cuantificación de proteínas.
Determinación experimental de la estructura de
proteínas mediante difracción de rayos X.
Técnicas de cristalización. Ferramentas e estratexias para facer os datos
difracción. A interpretación dos difratogramas. A recollida de datos e modelo de refinamento
molecular. Parámetros para estimar modelo de converxencia. Modeling.
Interacciones entre biomoléculas.
As interaccións de proteínas para a formación de complexos con proteínas e outros ligandos.
Métodos experimentais para determinar esas interaccións e súa estrutura. O método de dobre híbrido. Método Split-ubiquitina. GST-pull-down. Traste. Ensaios de EMSA. Ensaios chip. Outras metodoloxías
Planificación
Metodoloxías / probas
Horas presenciais
Horas non presenciais / traballo autónomo
Horas totais
Sesión maxistral
16
24
40
Prácticas de laboratorio
6
9
15
Prácticas a través de TIC
2
3
5
Proba mixta
1
10
11
Atención personalizada
4
0
4
*Os datos que aparecen na táboa de planificación son de carácter orientativo, considerando a heteroxeneidade do alumnado
Metodoloxías
Metodoloxías
Descrición
Sesión maxistral
Presentación oral complementada polo uso de medios audiovisuais para a transmisión de coñecementos e facilitar a aprendizaxe
Prácticas de laboratorio
Metodoloxía que permite que os alumnos aprendan de forma eficaz a través de actividades prácticas (demostracións, simulacións, etc.) Teoría dun campo do coñecemento a través do uso da tecnoloxía da información e comunicacións.
Prácticas a través de TIC
TIC para ver modelos de estrutura de proteínas e experimentos de deseño de interacción.
Proba mixta
Combinación de cuestións de múltiple elección e preguntas curtas
Atención personalizada
Metodoloxías
Prácticas de laboratorio
Prácticas a través de TIC
Descrición
A atención persoal que se describe en relación a estas metodoloxías concíbense como momentos de traballo do alumno en clase con profesor para implicar a participación obrigatoria para o alumno.
A forma eo momento en que se levou a cabo indícase en relación a cada unha das actividades ao longo do curso de acordo co plan de traballo do curso
Avaliación
Metodoloxías
Descrición
Cualificación
Sesión maxistral
Valorarase asistencia e participación activa
5
Prácticas de laboratorio
Evaluarase a asistencia regular e a participación activa nas prácticas de laboratorio.
Con esta metodoloxía evaluaranse as competencias A13 e B4
10
Proba mixta
Proba relativa a conocimientos teóricos e prácticos
Con esta metodoloxía evaluaránse as competencias A13, B2, B3
75
Prácticas a través de TIC
Valorarase a asistencia e participación activa
Con esta metodoloxía evaluaranse as competencias A5
10
Observacións avaliación
Podrán optar a MH os alumnos examinados na primeira oportunidade de Xuño.
Fontes de información
Bibliografía básica
·
Banaszak,
L. J. (2000). Foundations of structural biology. Academic Press.
·
Berg, J.
M., Tymoczko, J. L., Stryer. L. (2003). BIOQUÍMICA. 5ª Edición. Reverté.
·
Branden,
C. & Tooze, J. (1998). INTRODUCTION TO PROTEIN STRUCTURE. 2nd edition
Garland Publishing, Inc, New York.
· Cerdán Villanueva, M.
E. (2005). Curso avanzado de proteínas y ácidos nucleicos. Universidade da Coruña.
·
Creighton,
T. E. (1993). PROTEINS: STRUCTURES AND MOLECULAR PROPERTIES, 2nd edition. W.H.
Freeman & Company, New York.
·
Gómez-Moreno,
C. & Sancho, J. (Coords). (2003). ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Ariel Ciencia, Barcelona.
·
Lesk, A.
M. (2000). INTRODUCTION TO PROTEIN ARCHITECTURE. THE STRUCTURAL BIOLOGY OF
PROTEINS. OxfordUniversity Press, Oxford.
·
Nelson, D. L., Cox, M.
M. (2000). LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY.
Worth Publishers.
Rodes,
G. (2000). Crystallography. Made Crystal Clear. Academic Press.
Bibliografía complementaria
§
Carter, Jr., C.V. y Sweet, R. M. (1997). Macromolecular Crystallography,
parts A and B. Methods in Enzymology, vols. 276 y 277. Academic Press. NY.
§
Casari, G., Sander, C., Valencia, A. (1995). A method to predict functional
residues in proteins. Nature Struct. Biol., 2: 171178.
§
Clore, G. M. y Gonenborg, A. M. (1998).
New methods of structure
refinement for macromolecular structure determination by NMR. Proc. Natl. Acad.
Sci., 95, 58915898.
§
Del Sol Mesa, A., Pazos, F., Valencia,
A. (2003). Automatic
methods for predicting functionally important residues. J. Mol. Biol., 326:
12891302.
§
Ducruix, A., Giegé, R. (1999). Crystallisation of Nucleic Acids and
Proteins. A Practical Approach, edn 2. OxfordUniversity Press. Oxford.
§
Eyrich, V. A., MartiRenom, M. A.,
Przybylski, D., Madhusudhan, M.S., Fiser, A., Pazos, F., Valencia, A., Sali, A.
y Rost, B. (2001). EVA:
continuos automatic evaluation of protein structure prediction servers.
Bioinformatics, 17: 12421243.
§
Ferentz, A.E. y Wagner, G. (2000). NMR spectroscopy: a multifaceted
approach to macromolecular structure. Quarter Rev. Biophys. 33, 2965.
§
Fersht, A. R. (1999). Structure and Mechanism in Protein Science, Freeman
and Co., NY.
§
Frank, J. (1996). Three dimensional electron microscopy of macromolecular
assemblies. Academic Press, San Diego.
§
Harris,
E. L. V. y Angel, S. (eds.) (1999): Protein purification methods. A practical
approach. IRL Press. Oxford.
§
James, T. L., Dötsch, V. y Smith, U. (2001). Nuclear Magnetic Resonante of Biological
Macromolecules. Part A and B. Methods Enzymol., 338, Academic Press, San Diego.
§
Juan, D.,
Graña, O., Pazos, F., Fariselli, P., Casadio, R., Valencia, A. (2003). A neural network approach to evaluate
Fold recognition results. Proteins Mar 1,(4): 50, 600608.
§
Kleanthous,
C. (ed.) (2000). ProteinProtein Recognition. OxfordUniversity Press, Oxford.
§
Mayo, K. H. y Daragan, U. A. (2003). Protein dynamics using NMR relaxation. World
Scientific, Nueva Jersey.
§
McEwen, B. F. y Marcko, M. (2001). The emergente of electrón tomography as an important
tool for investigating cellular ultrastructure. J. Histochem. Cytochem. Vol 49,
553563.
§
Mc
Pherson, A. (2002). Introduction to Macromolecular Crystallography. John Wiley
and Sons. Inc., NY.
§
Naomi,
E. C. (2004). Turning Protein crystallisation from an art into a science.
Current Opinion in Structural Biology, 14: 577583.
§
Sinha,
N. y SmithGill, S. J. (2002). Protein structure to function via dynamics.
Protein Peptid Letters, 9: 367377.
§
Van
Heel, M. (2000). Single particle electrón cryomicroscopy: towards atomic
resolution. Q. Rev. Byophis. Vol. 33, 307369.
§
Igor Stagljar
and Stanley Fields (2002). Analysis of membrane protein
interactions using yeast-based technologies
• REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 27: 559-563.
§
Sandor Vajda and Carlos J. Camacho (2004). Protein–protein docking: is the glass half-full or
half-empty? Trends in Biotechnology, 22:
110-116.
§
Dobrin
Nedelkov and Randall W. Nelson (2003). Surface plasmon resonance mass
spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW Trends in Biotechnology, 21: 301-305.
§
Takashi
Ito, Tomoko Chiba and Mikio Yoshida (2001). Exploring the protein interactome
using comprehensive two-hybrid projects • REVIEW . Trends in Biotechnology, 19
(Supplement 1): 23-27.
§
Valerio
Orlando (2000). Mapping chromosomal proteins in vivo by
formaldehyde-crosslinked-chromatin immunoprecipitation • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences,
25: 99-104.
§
Dobrin
Nedelkov and Randall W. Nelson (2003) Surface plasmon resonance mass
spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW . Trends in Biotechnology,
21: 301-305.
§ PhilippeI. H.
Bastiaens and Rainer Pepperkok (2000). Observing proteins in
their natural habitat: the living cell
• REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 631-637
Proteínas Recombinantes e Inxeniería de Proteínas/610441012
Proteómica/610441013
Bioinformática e Modelado de Biomoléculas/610441020
Materias que continúan o temario
Técnicas Moleculares/610441002
Bioloxía Celular Avanzada/610441003
Observacións
(*)A Guía docente é o documento onde se visualiza a proposta académica
da UDC. Este documento é público e non se pode modificar, salvo casos excepcionais baixo a revisión do
órgano competente dacordo coa normativa vixente que establece o proceso de elaboración de guías