CONVOCATORIA ORDINARIA DE XUÑO

A.-Para superar a materia será necesario alcanzar o 50% dos puntos, en cada unha das actividades avaliables: Teoría, Problemas e Prácticas.

B.-MATRÍCULA DE HONRA: Tendrán prioridade para optar a MH aqueles alumnos que se presenten na primeira oportunidade (exame oficial de Xuño).

CONVOCATORIA OFICIAL DE XULLO

A.-Para superar a materia será necesario alcanzar o 50% dos puntos, en cada unha das actividades avaliables: Teoría, Problemas e Prácticas.

B.-Aquellos alumnos que non realizasen a totalidade das prácticas (sen xustificación), terán que superar un EXAME PRÁCTICO, no laboratorio, co fin de obter os 20 puntos de prácticas de laboratorio (sempre e cando superasen a proba obxectiva das Prácticas previamente). Este exame práctico poderá consistir na realización de calquera das prácticas realizadas na materia durante o curso académico e interpretación correcta dos datos experimentais obtidos.

.-De cara a la Cualificación Final (en cualquiera de las 2 Opciones: Junio ó Julio), si la suma de las notas es Mayor de 5 pero alguna de las partes está suspensa, en las Actas aparecerá un 4,9.

.-En las 2 Opciones de Junio y Julio un NO PRESENTADO será aplicable cuando el alumno no se presente a cualquiera de los exámenes de las actividades evaluables.

Subject competencies (Learning outcomes)	Study programme competences
Desarrollar su capacidad para plantear y resolver problemas básicos bioquímicos, relacionando las propiedades químicas y estructurales de las moléculas biológicas con su funcionalidad.	A8	B2 B3	C3
Conocer las principales fuentes bibliográficas en el campo de la bioquímica, que permita al alumno encontrar, seleccionar y entender la información.	A8	B1 B8	C3 C7
Conocer las características fundamentales de la materia viva desde un punto de vista molecular: las principales propiedades, químicas y estructurales, de las macromoléculas biológicas y la relación existente entre dichas propiedades y las diversas funciones que desempeñan. Conocer también los principios básicos de bioenergética y de enzimología.	A8	B1 B2 B3 B8	C3
Conocer las principales técnicas para el aislamiento, purificación y caracterización de las Biomoléculas.	A8 A30 A31	B2 B4 B5 B6 B7	C1 C3 C4 C6 C7 C8

Topic	Sub-topic
SECTION 1. INTRODUCTION TO BIOCHEMISTRY	1. Biochemistry, origins and evolution until the present 2. Biomolecules and Bioelements:Concept. Origins and Evolution of Biomolecules 3. Review of functional groups, chemical bonds and stereochemistry 4. Biomolecules in its aqueous environment
SECTIION 2. BIOCHEMISTRY METHODOLOGY	1. General aspects of biochemistry methodology 2. Biological material used in biochemistry 3. Techniques tissue homogenate. Fractionation of cellular organelles 4. Fractional precipitation and centrifugation 5. Chromatographic techniques 6. Electrophoretic techniques 7. Dialysis and ultrafiltration 8. Radioactivity and isotopic techniques in biochemistry 9. Spectroscopic techniques
SECTION 3. CARBOHYDRATES	Monosaccharides 1. Concept, classification and biological importance of carbohydrates 2. Configuration, conformation and cyclic structure of monosaccharides 3. Physical and chemical properties 4. Most important derivatives: structure and function Oligosaccharides and polysaccharides 1. Properties of the O-glycosidic bond 2. Nomenclature, classification, structure, properties and biological significance of most important oligosaccharides 3. Analysis and identification techniques 4. Polysaccharides: concept and classification 5. Most important glucans: structure and biological function
SECTION 4. LIPIDS	Fatty acids, glycerides and glycerides 1. Concepts, classification and biological importance 2. Fatty Acids. General characteristics. Classification and nomenclature. Physical and chemical properties 3. Isolation and identification techniques 4. Fatty acid derivatives: Prostaglandins, thromboxanes and leukotrienes 5. Waxes. Definition, structure and biological function 6. Glycerides. Definition, structure and nomenclature. Properties and structural analysis Phosphoglycerides and sphingolipids. Terpenes and steroids 1. Phosphoglycerides. Structure and classification. Properties and biological function 2. Sphingolipids: Phosphosphingolipids and glycosphingolipids. Structural analysis. Phospholipids and biological membranes 3. Terpenes. Structure, classification and nomenclature. Biological functions 4. Steroids. Structure, classification and nomenclature. Sterols, bile salts and steroid hormones: biological functions Pyrrolic lipids 1. The pyrrole ring 2. Pirrolinic compounds: linear and cyclic pyrroles 3. Pyrrole compounds as members of conjugated proteins 4. Porphyrias and other pathologies
SECTION 5. AMINOACIDS, PEPTIDES AND PROTEINS	Amino acids: properties and purification 1. Structure, stereochemistry and classification of amino acid building blocks of proteins 2. Other amino acids 3. Physical and chemical properties of amino acids 4. Chemical reactivity of the amino acids 5. Purification and identification of amino acids Primary structure of peptides and proteins 1. The peptide bond and its features. The amide bond. Physical and chemical properties of the peptides. 2. Nomenclature of peptides. Peptides of biological interest 3. Proteins: general characteristics. Concept. Classification criteria. Physical and chemical general properties 4. Structure levels of proteins 5. Primary structure of proteins. Concept of primary structure. Types of proteins according to their primary sequence Secondary structure of proteins 1. Linus Pauling and Robert Corey. Concept of secondary structure 2. Alpha helix, beta sheets, and beta turns. Regions without secondary structure: Structural Features. 3. Prediction of secondary structures: Statistical methods 4. Stabilization of secondary structures Spatial conformation of proteins 1. Concept of tertiary structure, supersecondary structure and domain 2. Stability of the three dimensional structure of proteins 3. Fibrous and globular proteins: characteristics and content in secondary and supersecondary structures and domains 4. Characteristics of protein folding 5. Quaternary structure of proteins Protein properties. Extraction, purification and characterization 1. Physical properties. Denaturation and renaturation concepts: causes and effects. Protein absorbance at 280 nm 2. Chemical properties. Amphoteric character of proteins. Reactivity of the side chains of amino acids 3. Methods for determining protein concentrations 4. Methods of extraction, separation, purification and concentration of proteins 5. Methods for protein characterization: molecular weight, pI and number of monomers Structural analysis of the proteins 1. Analysis of the primary structure. Analysis of amino acid composition and identification of the amino terminal residue 2. Automated sequencing of a short polypeptide: Edman degradation 3. Sequencing and automated protein synthesis 4. Localization of modified amino acid by mass spectrometry 5. Analysis of the secondary structures: circular dichroism 6. Analysis of the tertiary structure: X-ray diffraction and nuclear magnetic resonance Conjugated proteins 1. Concept and types 2. Collagen 3. Hemeproteins: Types and structural and functional characteristics 4. Myoglobin and hemoglobin Motor proteins and antibodies 1. Actin and myosin. General and structural characteristics 2. The Muscle contraction 3. General structure of immunoglobulins
SECTION 6. PRINCIPLES OF BIOENERGETICS	1. Review of the thermodynamics principles applied to biological systems 2. Concept of coupled reaction and ATP cycle 3. Energy carrier molecules 4. Electron transporter molecules 5. Acetyl groups transporter molecules
SECTION 7. ENZYMOLOGY	Enzymes as biological catalysts 1. General characteristics and biological function 2. Advantages of enzymes over chemical catalysts 3. Classification of enzymes 4. Reactions catalyzed by different classes of enzymes 5. Cofactors, coenzymes and role of vitamins 6. Principal reactions where the coenzymes are involved Action mechanisms of the enzymes 1. Role of enzymes in biological reactions and metabolism 2. Speed of reactions and activation energy 3. Enzymes from the structural viewpoint. The active site: three dimensional structure and substrate recognition capability. Side chains of amino acids and catalysis 4. Models that explain the activation energy decrease in the enzymatic reaction 5. Review of heterolithic and homolithic reactions. Nucleophilic and electrophilic reagents 6. Other molecules as biological catalysts: Antibodies as catalysts (abzymes), ribozymes, DNAzymes and Sinzymes 7. Enzymes used in clinical analysis, in the diagnostic of diseases, or as therapeutic agents
SECTION 8. NUCLEOTIDES AND NUCLEIC ACIDS	Nucleotides 1. Nucleotides: definition, composition and general structure 2. Physical and chemical properties of bases 3. Important functional groups of the bases 4. Nucleotides as structural components of nucleic acids: phosphodiester bond 5. Nucleotides with other biological functions 6. Natural modifications and mutation of the bases Deoxyribonucleic and ribonucleic acids 1. Definition and general characteristics of nucleic acids 2. Compositional and structural differences between DNA and RNA 3. Deoxyribonucleic acids: The DNA double helix and the tertiary structures of DNA. Structural characteristics of the different types of genomes 4. DNA sequencing techniques: The Sanger method 5. Ribonucleic Acids: François Jacob and Jacques Monod: theory of the information transport from DNA to protein. Types of RNA: function and structure Properties and characterization of DNA and RNA 1. Denaturing agents: related to the temperature and pH 2. Loss of secondary and tertiary structure of nucleic acids: consequences 3. The Tm (melting temperature) and its relation to the length and nucleotide composition of the nucleic acids 4. Kinetics and monitorization of the denaturation-renaturation process: the hyperchromic effect of the denaturation 5. Hybridization concept: formation of pure and hybrid duplexes. Techniques: Southern and Northern blot

Methodologies / tests	Ordinary class hours	Student’s personal work hours	Total hours
Guest lecture / keynote speech	28	70	98
Laboratory practice	15	3.75	18.75
Problem solving	8	6	14
Workbook	0.25	1	1.25
Objective test	2	10	12

Personalized attention	6	0	6

(*)The information in the planning table is for guidance only and does not take into account the heterogeneity of the students.

Methodologies	Description
Guest lecture / keynote speech	Los temas de la asignatura serán impartidos por los profesores y todas las presentaciones u otra documentación se pondrá a disposición de los alumnos en la plataforma Moodle.
Laboratory practice	Realizaranse unha serie de actividades no laboratorio de prácticas, co fin de que os alumnos aprendan a manexar instrumental científico básico en Bioquímica e Bioloxía Molecular.
Problem solving	Na plataforma Moodle, os alumnos terán á súa disposición unha serie de cuestionarios, tests e problemas que terán que solucionar de forma individualizada e que será parte da avaliación continua do alumno. Previamente resolveranse algúns deles nas clases de problemas que servirán como guía o alumno.
Workbook	En cada tema e/ou bloque temático recomendarase aos alumnos unha serie de lecturas bibliográficas de carácter básico, que deberán consultar previamente á exposición da Clase Maxistral, co fin de motivar á participación activa do estudante.
Objective test	Proba escrita utilizada para a avaliación da aprendizaxe, cuxo trazo distintivo é a posibilidade de determinar se as respostas dadas son ou non correctas. Constitúe un instrumento de medida, elaborado rigorosamente, que permite avaliar coñecementos, capacidades, destrezas, rendemento, aptitudes, actitudes, intelixencia, etc. É de aplicación tanto para a avaliación diagnóstica, formativa como sumativa. A proba obxectiva pode combinar distintos tipos de preguntas: preguntas de resposta múltiple, de ordenación, de resposta breve, de discriminación, de completar e/ou de asociación. Tamén se pode construír cun só tipo dalgunha destas preguntas.

Methodologies	Description	Qualification
Objective test	Esta proba obxectiva constará de dúas partes, en función das características dos distintos temas, así como da dinámica do grupo. - Coñecementos teóricos (test, definicións, cuestións de relacionar) - Problemas (resolución de casos prácticos) En ambas as dúas partes será necesario alcanzar o 50% da nota para superar a proba obxectiva. As competencias a ser avaliadas serán: A8	80
Laboratory practice	As prácticas de laboratorio considéranse como unha actividade de asistencia OBRIGATORIA para superar a materia. A avaliación consistirá nunha proba obxectiva na que se formularán casos prácticos concretos, relacionados cos ensaios de Biomoléculas, utilización das distintas técnicas e métodos para cuantificar e identificar estas, así como do manexo dos aparatos empregados durante as distintas prácticas. Serán avaliados, ademais, a capacidade de representación gráfica de datos, interpretación de resultados., así como a de capacidade de discusión destes, para o cal será condición necesaria o emprego dunha linguaxe científica correcta. As competencias a ser avaliadas serán: A8, A30, A31	20

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CONVOCATORIA ORDINARIA DE XUÑO A.-Para superar a materia será necesario alcanzar o 50% dos puntos, en cada unha das actividades avaliables: Teoría, Problemas e Prácticas. B.-MATRÍCULA DE HONRA: Tendrán prioridade para optar a MH aqueles alumnos que se presenten na primeira oportunidade (exame oficial de Xuño). CONVOCATORIA OFICIAL DE XULLO A.-Para superar a materia será necesario alcanzar o 50% dos puntos, en cada unha das actividades avaliables: Teoría, Problemas e Prácticas. B.-Aquellos alumnos que non realizasen a totalidade das prácticas (sen xustificación), terán que superar un EXAME PRÁCTICO, no laboratorio, co fin de obter os 20 puntos de prácticas de laboratorio (sempre e cando superasen a proba obxectiva das Prácticas previamente). Este exame práctico poderá consistir na realización de calquera das prácticas realizadas na materia durante o curso académico e interpretación correcta dos datos experimentais obtidos. .-De cara a la Cualificación Final (en cualquiera de las 2 Opciones: Junio ó Julio), si la suma de las notas es Mayor de 5 pero alguna de las partes está suspensa, en las Actas aparecerá un 4,9. .-En las 2 Opciones de Junio y Julio un NO PRESENTADO será aplicable cuando el alumno no se presente a cualquiera de los exámenes de las actividades evaluables.

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