Datos Identificativos 2019/20
Asignatura (*) Dinámica y Estructura de Proteínas Código 610441011
Titulación
Mestrado Universitario en Bioloxía Molecular , Celular e Xenética
Descriptores Ciclo Periodo Curso Tipo Créditos
Máster Oficial 2º cuatrimestre
Primero Optativa 3
Idioma
Castellano
Inglés
Modalidad docente Presencial
Prerrequisitos
Departamento Bioloxía
Coordinador/a
Becerra Fernandez, Manuel
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
Profesorado
Becerra Fernandez, Manuel
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
Lamas Maceiras, Mónica
Vizoso Vázquez, Ángel José
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
esper.cerdan@udc.es
monica.lamas@udc.es
a.vizoso@udc.es
Web
Descripción general Dentro do Máster en Bioloxía Molecular, Celular e Xenética, esta asignatura, ten como obxectivos coñecer e manexar os fundamentos teóricos e as aproximacións experimentais ao análise das propiedades físcias e químicsa das macromoléculas biolóxicas, en especial as proteínas, co fin de relacionar as suas estruturas coa su función e actividade biolóxica. Estudiaranse os conceptos necesarios para a descrición das estruturas, os métodos computacionais e experimentais utilizados para o seu estudio e os fundamentos teóricos que os xustifican.


Competencias del título
Código Competencias del título
A3 Capacidad de utilizar herramientas Bioinformáticas a nivel de usuario.
A9 Capacidad de comprender la estructura, y función de las proteínas a nivel individual y de la proteómica, así como de las técnicas necesarias para analizarlas y estudiar sus interacciones con otras biomoléculas
B2 Capacidad de toma de decisiones para la resolución de problemas: que sean capaces de aplicar los conocimientos teóricos y prácticos adquiridos en la formulación de problemas biológicos y la búsqueda de soluciones.
B3 Capacidad de gestión de la información: que sean capaces de reunir e interpretar datos, información y resultados relevantes, obtener conclusiones y emitir informes razonados sobre cuestiones científicas y biotecnológicas.
B4 Capacidad de organización y planificación del trabajo: que sean capaces de gestionar la utilización del tiempo así como los recursos disponibles y organizar el trabajo en el laboratorio.
C3 Utilizar las herramientas básicas de las tecnologías de la información y las comunicaciones (TIC) necesarias para el ejercicio de su profesión y para el aprendizaje a lo largo de su vida.
C8 Valorar la importancia que tiene la investigación, la innovación y el desarrollo tecnológico en el avance socioeconómico y cultural de la sociedad.

Resultados de aprendizaje
Resultados de aprendizaje Competencias del título
Capacidad para comprender los conceptos y teorías relacionados con la dinámica de las proteínas en las células AI3
AI9
BI2
CM3
CM8
Familiarización con las fuentes bibliográficas e informáticas donde se puede obtener información actualizada AI3
AI9
BI2
CM3
CM8
Conocer los sistemas para la determinación de estructuras mediante difracción de rayos X AI9
BI2
CM3
CM8
Conocer diferentes programas informáticos para la representación de proteínas y su uso AI3
AI9
BI2
CM3
CM8
Conocer las técnicas para determinar interacciones entre proteínas y de las proteínas con otras biomoléculas y ligandos. AI3
AI9
BI4
CM8
Capacidade de interpretar de modo crítico los datos de una publicación de una estructura de una proteína AI3
AI9
BI3
CM3

Contenidos
Tema Subtema
Clasificación estructural de las proteínas.
Dominios estructurales de las proteínas. Clasificación de las proteínas de acuerdo a su estructura tridimensional. Proteínas alfa. Proteínas alfa/beta. Proteínas beta. Clases estructurales de proteínas. Clasificación CATH. Clasificación SCOP. Clasificación DALI.Clasificación SMART.
Criterios para la elección de un método de purificación y caracterización
preliminar.

Técnicas cromatográficas: de filtración en gel, intercambio iónico, afinidad, interacción hidrofóbica. Estrategias de purificación. Caracterización preliminar de la conformación proteica: Estado de agregación, de compacidad. Estructura secundaria e indicadores de estructura terciaria. Cuantificación de las proteínas.
Determinación experimental de la estructura de
proteínas mediante difracción de rayos X.

Técnicas de cristalización. Herramientas y estrategias para la toma de datos de
difracción. Interpretación de los difractogramas. Obtención y refinamiento del modelo
molecular. Parámetros para calcular la convergencia del modelo. Modelización.
Interacciones entre biomoléculas. Las interacciones de las proteínas para la formación de complejos con proteínas y otros ligandos.
Métodos experimentales para determinar estas interacciones y su estructura. El método del doble híbrido. Método de split-ubiquitina. Pull-down. GST-Pull-down. FRET. Ensayos EMSA. Ensayos CHIP. Otras metodologías

Planificación
Metodologías / pruebas Competéncias Horas presenciales Horas no presenciales / trabajo autónomo Horas totales
Sesión magistral A9 14 28 42
Prácticas de laboratorio A9 B3 B2 B4 C8 4 6 10
Prácticas a través de TIC A3 C3 2 3 5
Prueba mixta A9 1 15.5 16.5
 
Atención personalizada 1.5 0 1.5
 
(*)Los datos que aparecen en la tabla de planificación són de carácter orientativo, considerando la heterogeneidad de los alumnos

Metodologías
Metodologías Descripción
Sesión magistral Exposición oral complementada con el uso de medios audiovisuales con la finalidad de transmitir conocimientos y facilitar el aprendizaje.
Prácticas de laboratorio
Metodología que permite al alumnado aprender de forma efectiva, a través de actividades de carácter práctico (demostraciones, simulaciones, etc.) la teoría de un ámbito de conocimiento, mediante la utilización de las tecnologías de la información y las comunicaciones.
Prácticas a través de TIC
Las TIC permiten visualizar modelos de estructura de proteínas y diseñar experimentos de interacción.
Prueba mixta
Combinacion de preguntas de opción multiple y preguntas cortas de relación

Atención personalizada
Metodologías
Prácticas de laboratorio
Prácticas a través de TIC
Descripción
La atención personalizada que se describe en relación a estas metodologías se conciben como momentos de trabajo presencial del alumno con el profesor por lo que implican una participación obligatoria para el alumno.
La forma y el momento en que se desarrollará se indicará en relación a cada actividad a lo largo del curso según el plan de trabajo de la asignatura
Para el alumnado con reconocimiento de dedicación a tiempo parcial y dispensa académica de exención de asistencia, el profesor adoptará las medidas que considere oportunas para no perjudicar su calificación.

Evaluación
Metodologías Competéncias Descripción Calificación
Prácticas de laboratorio A9 B3 B2 B4 C8 Se evaluará la asistencia regular y la participación activa en las prácticas de laboratorio. Los alumnos en modalidad semipresencial podrán sustituir las prácticas de laboratorio por unos informes de prácticas que se detallarán en el curso. 15
Prueba mixta A9 Prueba relativa a conocimientos teóricos y prácticos. Los alumnos en modalidad semipresencial además de superar la prueba mixta deberán entregar una serie de tareas que se le irán solicitando a lo largo del curso.
75
Prácticas a través de TIC A3 C3 Se valorará la asistencia y participación activa. Los alumnos en modalidad semipresencial podrán realizar las prácticas a través de TIC por su cuenta y entregar una memoria/informe del trabajo realizado. 10
 
Observaciones evaluación

Podrán optar preferentemente a MH los alumnos examinados en la primera oportunidad (Junio).

Para el alumnado con reconocimiento de dedicación a tiempo parcial y dispensa académica de exención de asistencia, el profesor adoptará las medidas que considere oportunas para no perjudicar su calificación.


Fuentes de información
Básica

Banaszak, L. J. (2000). Foundations of structural biology. Academic Press.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Stryer. L. (2003). BIOQUÍMICA. 5ª Edición. Reverté.

Branden, C. & Tooze, J. (1998). INTRODUCTION TO PROTEIN STRUCTURE. 2nd edition Garland Publishing, Inc, New York.

Cerdán Villanueva, M. E. (2005). Curso avanzado de proteínas y ácidos nucleicos. Universidade da Coruña.

Creighton, T. E. (1993). PROTEINS: STRUCTURES AND MOLECULAR PROPERTIES, 2nd edition. W.H. Freeman & Company, New York.

Gómez-Moreno, C. & Sancho, J. (Coords). (2003). ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Ariel Ciencia, Barcelona.

Lesk, A. M. (2000). INTRODUCTION TO PROTEIN ARCHITECTURE. THE STRUCTURAL BIOLOGY OF PROTEINS. Oxford University Press, Oxford.

Nelson, D. L., Cox, M. M. (2000). LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY. Worth Publishers.

Rodes, G. (2000). Crystallography. Made Crystal Clear. Academic Press.

Complementária

§ Carter, Jr., C.V. y Sweet, R. M. (1997). Macromolecular Crystallography, parts A and B. Methods in Enzymology, vols. 276 y 277. Academic Press. NY.

§ Casari, G., Sander, C., Valencia, A. (1995). A method to predict functional residues in proteins. Nature Struct. Biol., 2: 171178.

§ Clore, G. M. y Gonenborg, A. M. (1998). New methods of structure refinement for macromolecular structure determination by NMR. Proc. Natl. Acad. Sci., 95, 58915898.

§ Del Sol Mesa, A., Pazos, F., Valencia, A. (2003). Automatic methods for predicting functionally important residues. J. Mol. Biol., 326: 12891302.

§ Ducruix, A., Giegé, R. (1999). Crystallisation of Nucleic Acids and Proteins. A Practical Approach, edn 2. Oxford University Press. Oxford.

§ Eyrich, V. A., MartiRenom, M. A., Przybylski, D., Madhusudhan, M.S., Fiser, A., Pazos, F., Valencia, A., Sali, A. y Rost, B. (2001). EVA: continuos automatic evaluation of protein structure prediction servers. Bioinformatics, 17: 12421243.

§ Ferentz, A.E. y Wagner, G. (2000). NMR spectroscopy: a multifaceted approach to macromolecular structure. Quarter Rev. Biophys. 33, 2965.

§ Fersht, A. R. (1999). Structure and Mechanism in Protein Science, Freeman and Co., NY.

§ Frank, J. (1996). Three dimensional electron microscopy of macromolecular assemblies. Academic Press, San Diego.

§ Harris, E. L. V. y Angel, S. (eds.) (1999): Protein purification methods. A practical approach. IRL Press. Oxford.

§ James, T. L., Dötsch, V. y Smith, U. (2001). Nuclear Magnetic Resonante of Biological Macromolecules. Part A and B. Methods Enzymol., 338, Academic Press, San Diego.

§ Juan, D., Graña, O., Pazos, F., Fariselli, P., Casadio, R., Valencia, A. (2003). A neural network approach to evaluate Fold recognition results. Proteins Mar 1,(4): 50, 600608.

§ Kleanthous, C. (ed.) (2000). ProteinProtein Recognition. Oxford University Press, Oxford.

§ Mayo, K. H. y Daragan, U. A. (2003). Protein dynamics using NMR relaxation. World Scientific, Nueva Jersey.

§ McEwen, B. F. y Marcko, M. (2001). The emergente of electrón tomography as an important tool for investigating cellular ultrastructure. J. Histochem. Cytochem. Vol 49, 553563.

§ Mc Pherson, A. (2002). Introduction to Macromolecular Crystallography. John Wiley and Sons. Inc., NY.

§ Naomi, E. C. (2004). Turning Protein crystallisation from an art into a science. Current Opinion in Structural Biology, 14: 577583.

§ Sinha, N. y SmithGill, S. J. (2002). Protein structure to function via dynamics. Protein Peptid Letters, 9: 367377.

§ Van Heel, M. (2000). Single particle electrón cryomicroscopy: towards atomic resolution. Q. Rev. Byophis. Vol. 33, 307369.

§ Igor Stagljar and Stanley Fields (2002). Analysis of membrane protein interactions using yeast-based technologies • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 27: 559-563.

§ Sandor Vajda and Carlos J. Camacho (2004). Protein–protein docking: is the glass half-full or half-empty? Trends in Biotechnology, 22: 110-116.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003). Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ Takashi Ito, Tomoko Chiba and Mikio Yoshida (2001). Exploring the protein interactome using comprehensive two-hybrid projects • REVIEW . Trends in Biotechnology, 19 (Supplement 1): 23-27.

§ Valerio Orlando (2000). Mapping chromosomal proteins in vivo by formaldehyde-crosslinked-chromatin immunoprecipitation • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 99-104.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003) Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW . Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ Philippe I. H. Bastiaens and Rainer Pepperkok (2000). Observing proteins in their natural habitat: the living cell • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 631-637

Coordenadas:

Protein Data Bank: http://www.rcsb.org/pdb

BioMagResBank: http://www.brmb.wisc.edu

Cambridge Crystall Data Centre: http://www.ccdc.cam.ac.uk

Molecular Modelling DataBase: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/structure

Nucleic Acid Database: http://ndbserver.rutgers.edu:80/

MOOSE: http://db2.sdsc.edu/moose

Molecules To Go ('R US): http://molbio.info.nih.gov/cgi-bin/pdb

Enzyme Structures Database: http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes

Clasificación estructural

CATH http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath

SCOP http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop

FSSP http://www2.embl-ebi.ac.uk/dali/fssp

Programas de visualización molecular:

Rasmol: http://www.umass.edu/microbio/rasmol

Swiss-PdbViewer: http://www.expasy.ch/spdbv/

MOLMOL http://www.mol.biol.ethz.ch/wuthrich/software/molmol

Cn3D http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/CN3D/cn3d.shtml

Chime http://www.umass.edu/microbio/chime

Servidores de alineamientos de secuencias:

BLAST http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST

FASTA http://www.ebi.ac.uk/fasta33

Servidores de predicción y modelización:

SWISS-MODEL http://expasy.ch/swissmod/

The PredictProtein Server http://ww.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html

Center for Molecular Modeling: http://cmm.info.nih.gov/modeling/

GRAMM: http://reco3.musc.edu/gramm/

PQS (Probable Quat. Structure): http://msd.ebi.ac.uk/services/quaternary/quaternary.html



Recomendaciones
Asignaturas que se recomienda haber cursado previamente
Técnicas Moleculares/610441002
Biología Celular Avanzada/610441003

Asignaturas que se recomienda cursar simultáneamente
Proteínas Recombinantes e Ingeniería de Proteínas/610441012
Proteómica/610441013
Bioinformática y Modelado de Biomoléculas/610441020

Asignaturas que continúan el temario
Trabajo de Máster/610441022

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