Datos Identificativos 2019/20
Asignatura (*) Dinámica e Estructura de Proteínas Código 610441011
Titulación
Mestrado Universitario en Bioloxía Molecular , Celular e Xenética
Descriptores Ciclo Período Curso Tipo Créditos
Mestrado Oficial 2º cuadrimestre
Primeiro Optativa 3
Idioma
Castelán
Inglés
Modalidade docente Presencial
Prerrequisitos
Departamento Bioloxía
Coordinación
Becerra Fernandez, Manuel
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
Profesorado
Becerra Fernandez, Manuel
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
Lamas Maceiras, Mónica
Vizoso Vázquez, Ángel José
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
esper.cerdan@udc.es
monica.lamas@udc.es
a.vizoso@udc.es
Web
Descrición xeral Dentro do Máster en Bioloxía Molecular, Celular e Xenética, esta asignatura, ten como obxectivos coñecer e manexar os fundamentos teóricos e as aproximacións experimentais ao análise das propiedades físcias e químicsa das macromoléculas biolóxicas, en especial as proteínas, co fin de relacionar as suas estruturas coa su función e actividade biolóxica. Estudiaranse os conceptos necesarios para a descrición das estruturas, os métodos computacionais e experimentais utilizados para o seu estudio e os fundamentos teóricos que os xustifican.

Plan de continxencia

Competencias do título
Código Competencias do título
A3 Capacidade de utilizar ferramentas Bioinformáticas a nivel de usuario
A9 Capacidade de comprender a estrutura, e función das proteínas a nivel individual e da proteómica, así como das técnicas necesarias para analizaras e estudar as súas interaccións con outras biomoléculas
B2 Capacidade de toma de decisións para a resolución de problemas: que sexan capaces de aplicar os coñecementos teóricos e prácticos adquiridos na formulación de problemas biolóxicos e a busca de solucións
B3 Capacidade de xestión da información: reunir e interpretar datos, información e resultados relevantes, obter conclusións e emitir informes razoados sobre cuestións científicas e biotecnolóxicas
B4 Capacidade de organización e planificación do traballo: que sexan capaces de xestionar a utilización do tempo así como os recursos dispoñibles e organizar o traballo no laboratorio
C3 Utilizar as ferramentas básicas das tecnoloxías da información e as comunicacións (TIC) necesarias para o exercicio da súa profesión e para a aprendizaxe ao longo da súa vida.
C8 Valorar a importancia que ten a investigación, a innovación e o desenvolvemento tecnolóxico no avance socioeconómico e cultural da sociedade.

Resultados de aprendizaxe
Resultados de aprendizaxe Competencias do título
Capacidade para comprender os conceptos e teorías relacionados coa dinámica das proteínas nas células AI3
AI9
BI2
CM3
CM8
Familiarización coas fontes bibliográficas e informáticas onde se pode obter información actualizada AI3
AI9
BI2
CM3
CM8
Coñecer os sistemas para a determinación de estruturas mediante difracción de raios X AI9
BI2
CM3
CM8
Coñecer diferentes programas informáticos para a representación de proteínas e o seu uso AI3
AI9
BI2
CM3
CM8
Coñecer as técnicas para determinar interaccións entre proteínas e das proteínas con outras biomoléculas e ligandos. AI3
AI9
BI4
CM8
Capacidade de interpretar de modo crítico os datos dunha publicación dunha estrutura dunha proteína AI3
AI9
BI3
CM3

Contidos
Temas Subtemas
Clasificación estrutural das proteínas. Dominios de proteínas estruturais. Categorías de proteínas de acordo coa súa estrutura tridimensional. Proteínas alfa. Alfa Proteína / beta. Proteínas Beta. Clases estruturais de proteínas. Cath Clasificación. SCOP Clasificación. Clasificación DALI.Clasificación SMART.
Criterios para a elección dun método de purificación e caracterización
preliminar.
Técnicas cromatográficas: xel filtración, intercambio iónico, afinidade, interacción hidrofóbica. Estratexias de desinfección. Caracterización preliminar da conformación de proteínas: Aparición de compacidade. A estrutura secundaria e indicadores de estrutura terciaria. Cuantificación de proteínas.
Determinación experimental da estructura de
proteínas mediante difracción de rayos X.
Técnicas de cristalización. Ferramentas e estratexias para facer os datos
difracción. A interpretación dos difratogramas. A recollida de datos e modelo de refinamento
molecular. Parámetros para estimar modelo de converxencia. Modeling.
Interaccións entre biomoléculas. As interaccións de proteínas para a formación de complexos con proteínas e outros ligandos.
Métodos experimentais para determinar esas interaccións e súa estrutura. O método de dobre híbrido. Método Split-ubiquitina. GST-pull-down. Traste. Ensaios de EMSA. Ensaios chip. Outras metodoloxías

Planificación
Metodoloxías / probas Competencias Horas presenciais Horas non presenciais / traballo autónomo Horas totais
Sesión maxistral A9 14 28 42
Prácticas de laboratorio A9 B3 B2 B4 C8 4 6 10
Prácticas a través de TIC A3 C3 2 3 5
Proba mixta A9 1 15.5 16.5
 
Atención personalizada 1.5 0 1.5
 
*Os datos que aparecen na táboa de planificación son de carácter orientativo, considerando a heteroxeneidade do alumnado

Metodoloxías
Metodoloxías Descrición
Sesión maxistral
Presentación oral complementada polo uso de medios audiovisuais para a transmisión de coñecementos e facilitar a aprendizaxe
Prácticas de laboratorio
Metodoloxía que permite que os alumnos aprendan de forma eficaz a través de actividades prácticas (demostracións, simulacións, etc.) Teoría dun campo do coñecemento a través do uso da tecnoloxía da información e comunicacións.
Prácticas a través de TIC
TIC para ver modelos de estrutura de proteínas e experimentos de deseño de interacción.
Proba mixta Combinación de cuestións de múltiple elección e preguntas curtas

Atención personalizada
Metodoloxías
Prácticas de laboratorio
Prácticas a través de TIC
Descrición
A atención persoal que se describe en relación a estas metodoloxías concíbense como momentos de traballo do alumno en clase con profesor para implicar a participación obrigatoria para o alumno.
A forma eo momento en que se levou a cabo indícase en relación a cada unha das actividades ao longo do curso de acordo co plan de traballo do curso
Para o alumnado con recoñecemento de dedicación a tempo parcial e dispensa académica de exención de asistencia, o profesor adoptará as medidas que considere oportunas para non perxudicar a súa cualificación.

Avaliación
Metodoloxías Competencias Descrición Cualificación
Prácticas de laboratorio A9 B3 B2 B4 C8 Avaliarase a asistencia regular e a participación activa nas prácticas de laboratorio. Os alumnos en modalidade semipresencial poderán substituir as prácticas de laboratorio por uns informes de prácticas que se detallarán no curso. 15
Proba mixta A9 Proba relativa a conocimientos teóricos e prácticos. Os alumnos en modalidade semipresencial ademáis de superar a proba mixta deberán entregar unha serie de tareas que se lle irán pedindo ao longo do curso.

75
Prácticas a través de TIC A3 C3 Valorarase a asistencia e participación activa. Os alumnos en modalidade semipresencial poderán realizar as prácticas a través de TIC pola súa conta e entregar unha memoria/informe do traballo realizado.
10
 
Observacións avaliación

Podrán optar a MH os alumnos examinados na primeira oportunidade de Xuño.

Para o alumnado con recoñecemento de dedicación a tempo parcial e
dispensa académica de exención de asistencia, o profesor adoptará as medidas
que considere oportunas para non perxudicar a súa cualificación.


Fontes de información
Bibliografía básica

Banaszak, L. J. (2000). Foundations of structural biology. Academic Press.

Berg, J. M., Tymoczko, J. L., Stryer. L. (2003). BIOQUÍMICA. 5ª Edición. Reverté.

Branden, C. & Tooze, J. (1998). INTRODUCTION TO PROTEIN STRUCTURE. 2nd edition Garland Publishing, Inc, New York.

Cerdán Villanueva, M. E. (2005). Curso avanzado de proteínas y ácidos nucleicos. Universidade da Coruña.

Creighton, T. E. (1993). PROTEINS: STRUCTURES AND MOLECULAR PROPERTIES, 2nd edition. W.H. Freeman & Company, New York.

Gómez-Moreno, C. & Sancho, J. (Coords). (2003). ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Ariel Ciencia, Barcelona.

Lesk, A. M. (2000). INTRODUCTION TO PROTEIN ARCHITECTURE. THE STRUCTURAL BIOLOGY OF PROTEINS. Oxford University Press, Oxford.

Nelson, D. L., Cox, M. M. (2000). LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY. Worth Publishers.

Rodes, G. (2000). Crystallography. Made Crystal Clear. Academic Press.

Bibliografía complementaria

§ Carter, Jr., C.V. y Sweet, R. M. (1997). Macromolecular Crystallography, parts A and B. Methods in Enzymology, vols. 276 y 277. Academic Press. NY.

§ Casari, G., Sander, C., Valencia, A. (1995). A method to predict functional residues in proteins. Nature Struct. Biol., 2: 171178.

§ Clore, G. M. y Gonenborg, A. M. (1998). New methods of structure refinement for macromolecular structure determination by NMR. Proc. Natl. Acad. Sci., 95, 58915898.

§ Del Sol Mesa, A., Pazos, F., Valencia, A. (2003). Automatic methods for predicting functionally important residues. J. Mol. Biol., 326: 12891302.

§ Ducruix, A., Giegé, R. (1999). Crystallisation of Nucleic Acids and Proteins. A Practical Approach, edn 2. Oxford University Press. Oxford.

§ Eyrich, V. A., MartiRenom, M. A., Przybylski, D., Madhusudhan, M.S., Fiser, A., Pazos, F., Valencia, A., Sali, A. y Rost, B. (2001). EVA: continuos automatic evaluation of protein structure prediction servers. Bioinformatics, 17: 12421243.

§ Ferentz, A.E. y Wagner, G. (2000). NMR spectroscopy: a multifaceted approach to macromolecular structure. Quarter Rev. Biophys. 33, 2965.

§ Fersht, A. R. (1999). Structure and Mechanism in Protein Science, Freeman and Co., NY.

§ Frank, J. (1996). Three dimensional electron microscopy of macromolecular assemblies. Academic Press, San Diego.

§ Harris, E. L. V. y Angel, S. (eds.) (1999): Protein purification methods. A practical approach. IRL Press. Oxford.

§ James, T. L., Dötsch, V. y Smith, U. (2001). Nuclear Magnetic Resonante of Biological Macromolecules. Part A and B. Methods Enzymol., 338, Academic Press, San Diego.

§ Juan, D., Graña, O., Pazos, F., Fariselli, P., Casadio, R., Valencia, A. (2003). A neural network approach to evaluate Fold recognition results. Proteins Mar 1,(4): 50, 600608.

§ Kleanthous, C. (ed.) (2000). ProteinProtein Recognition. Oxford University Press, Oxford.

§ Mayo, K. H. y Daragan, U. A. (2003). Protein dynamics using NMR relaxation. World Scientific, Nueva Jersey.

§ McEwen, B. F. y Marcko, M. (2001). The emergente of electrón tomography as an important tool for investigating cellular ultrastructure. J. Histochem. Cytochem. Vol 49, 553563.

§ Mc Pherson, A. (2002). Introduction to Macromolecular Crystallography. John Wiley and Sons. Inc., NY.

§ Naomi, E. C. (2004). Turning Protein crystallisation from an art into a science. Current Opinion in Structural Biology, 14: 577583.

§ Sinha, N. y SmithGill, S. J. (2002). Protein structure to function via dynamics. Protein Peptid Letters, 9: 367377.

§ Van Heel, M. (2000). Single particle electrón cryomicroscopy: towards atomic resolution. Q. Rev. Byophis. Vol. 33, 307369.

§ Igor Stagljar and Stanley Fields (2002). Analysis of membrane protein interactions using yeast-based technologies • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 27: 559-563.

§ Sandor Vajda and Carlos J. Camacho (2004). Protein–protein docking: is the glass half-full or half-empty? Trends in Biotechnology, 22: 110-116.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003). Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ Takashi Ito, Tomoko Chiba and Mikio Yoshida (2001). Exploring the protein interactome using comprehensive two-hybrid projects • REVIEW . Trends in Biotechnology, 19 (Supplement 1): 23-27.

§ Valerio Orlando (2000). Mapping chromosomal proteins in vivo by formaldehyde-crosslinked-chromatin immunoprecipitation • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 99-104.

§ Dobrin Nedelkov and Randall W. Nelson (2003) Surface plasmon resonance mass spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW . Trends in Biotechnology, 21: 301-305.

§ Philippe I. H. Bastiaens and Rainer Pepperkok (2000). Observing proteins in their natural habitat: the living cell • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 631-637

Coordenadas:

Protein Data Bank: http://www.rcsb.org/pdb

BioMagResBank: http://www.brmb.wisc.edu

Cambridge Crystall Data Centre: http://www.ccdc.cam.ac.uk

Molecular Modelling DataBase: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/structure

Nucleic Acid Database: http://ndbserver.rutgers.edu:80/

MOOSE: http://db2.sdsc.edu/moose

Molecules To Go ('R US): http://molbio.info.nih.gov/cgi-bin/pdb

Enzyme Structures Database: http://www.ebi.ac.uk/thornton-srv/databases/enzymes

Clasificación estructural

CATH http://www.biochem.ucl.ac.uk/bsm/cath

SCOP http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop

FSSP http://www2.embl-ebi.ac.uk/dali/fssp

Programas de visualización molecular:

Rasmol: http://www.umass.edu/microbio/rasmol

Swiss-PdbViewer: http://www.expasy.ch/spdbv/

MOLMOL http://www.mol.biol.ethz.ch/wuthrich/software/molmol

Cn3D http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Structure/CN3D/cn3d.shtml

Chime http://www.umass.edu/microbio/chime

Servidores de alineamientos de secuencias:

BLAST http://www.ncbi.nlm.nih.gov/BLAST

FASTA http://www.ebi.ac.uk/fasta33

Servidores de predicción y modelización:

SWISS-MODEL http://expasy.ch/swissmod/

The PredictProtein Server http://ww.embl-heidelberg.de/predictprotein/predictprotein.html

Center for Molecular Modeling: http://cmm.info.nih.gov/modeling/

GRAMM: http://reco3.musc.edu/gramm/

PQS (Probable Quat. Structure): http://msd.ebi.ac.uk/services/quaternary/quaternary.html



Recomendacións
Materias que se recomenda ter cursado previamente
Técnicas Moleculares/610441002
Bioloxía Celular Avanzada/610441003

Materias que se recomenda cursar simultaneamente
Proteínas Recombinantes e Inxeniería de Proteínas/610441012
Proteómica/610441013
Bioinformática e Modelado de Biomoléculas/610441020

Materias que continúan o temario
Traballo de Máster/610441022

Observacións


(*)A Guía docente é o documento onde se visualiza a proposta académica da UDC. Este documento é público e non se pode modificar, salvo casos excepcionais baixo a revisión do órgano competente dacordo coa normativa vixente que establece o proceso de elaboración de guías