Máster Universitario en Bioloxía Molecular, Celular e Xenética (semipresencial)
Descriptores
Ciclo
Período
Curso
Tipo
Créditos
Mestrado Oficial
2º cuadrimestre
Primeiro
Optativa
3
Idioma
Castelán
Inglés
Modalidade docente
Híbrida
Prerrequisitos
Departamento
Bioloxía Departamento profesorado máster
Coordinación
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
Correo electrónico
esper.cerdan@udc.es
Profesorado
Becerra Fernandez, Manuel
Cerdan Villanueva, Maria Esperanza
De Castro De Antonio, María Eugenia
Correo electrónico
manuel.becerra@udc.es
esper.cerdan@udc.es
m.decastro@udc.es
Web
Descrición xeral
Dentro do Máster en Bioloxía Molecular, Celular e Xenética, esta asignatura, ten como obxectivos coñecer e manexar os fundamentos teóricos e as aproximacións experimentais ao análise das propiedades físcias e químicsa das macromoléculas biolóxicas, en especial as proteínas, co fin de relacionar as suas estruturas coa su función e actividade biolóxica. Estudiaranse os conceptos necesarios para a descrición das estruturas, os métodos computacionais e experimentais utilizados para o seu estudio e os fundamentos teóricos que os xustifican.
Competencias do título
Código
Competencias do título
A3
Capacidade de utilizar ferramentas Bioinformáticas a nivel de usuario
A9
Capacidade de comprender a estrutura, e función das proteínas a nivel individual e da proteómica, así como das técnicas necesarias para analizaras e estudar as súas interaccións con outras biomoléculas
B2
Capacidade de toma de decisións para a resolución de problemas: que sexan capaces de aplicar os coñecementos teóricos e prácticos adquiridos na formulación de problemas biolóxicos e a busca de solucións
B3
Capacidade de xestión da información: reunir e interpretar datos, información e resultados relevantes, obter conclusións e emitir informes razoados sobre cuestións científicas e biotecnolóxicas
B4
Capacidade de organización e planificación do traballo: que sexan capaces de xestionar a utilización do tempo así como os recursos dispoñibles e organizar o traballo no laboratorio
C2
Capacidade para coñecer e empregar axeitadamente a terminoloxía técnica do campo de coñecemento do máster, na lingua nativa e en inglés, como lingua de difusión internacional neste campo
C3
Capacidade de utilizar as ferramentas básicas das tecnoloxías da información e as comunicacións (TIC) necesarias para o exercicio da súa profesión e para a aprendizaxe ao longo da súa vida.
C8
Valorar a importancia que ten a investigación, a innovación e o desenvolvemento tecnolóxico no avance socioeconómico e cultural da sociedade
Resultados de aprendizaxe
Resultados de aprendizaxe
Competencias do título
Capacidade para comprender os conceptos e teorías relacionados coa dinámica das
proteínas nas células
AI3 AI9
BI2
CM3 CM8
Familiarización coas fontes bibliográficas e informáticas onde se pode obter
información actualizada
AI3 AI9
BI2
CM2 CM3 CM8
Coñecer os sistemas para a determinación de estruturas mediante difracción de raios X
AI9
BI2
CM3 CM8
Coñecer diferentes programas informáticos para a representación de proteínas e o seu uso
AI3 AI9
BI2
CM3 CM8
Coñecer as técnicas para determinar interaccións entre proteínas e das proteínas con outras biomoléculas e ligandos.
AI3 AI9
BI4
CM8
Capacidade de interpretar de modo crítico os datos dunha publicación dunha estrutura dunha proteína
AI3 AI9
BI3
CM2 CM3
Contidos
Temas
Subtemas
Clasificación estrutural das proteínas.
Dominios de proteínas estruturais. Categorías de proteínas de acordo coa súa estrutura tridimensional. Proteínas alfa. Alfa Proteína / beta. Proteínas Beta. Clases estruturais de proteínas. Cath Clasificación. SCOP Clasificación. Clasificación DALI.Clasificación SMART.
Criterios para a elección dun método de purificación e caracterización
preliminar.
Técnicas cromatográficas: xel filtración, intercambio iónico, afinidade, interacción hidrofóbica. Estratexias de desinfección. Caracterización preliminar da conformación de proteínas: Aparición de compacidade. A estrutura secundaria e indicadores de estrutura terciaria. Cuantificación de proteínas.
Determinación experimental da estructura de
proteínas mediante difracción de rayos X.
Técnicas de cristalización. Ferramentas e estratexias para facer os datos
difracción. A interpretación dos difratogramas. A recollida de datos e modelo de refinamento
molecular. Parámetros para estimar modelo de converxencia. Modeling.
Interaccións entre biomoléculas.
As interaccións de proteínas para a formación de complexos con proteínas e outros ligandos.
Métodos experimentais para determinar esas interaccións e súa estrutura. O método de dobre híbrido. Método Split-ubiquitina. GST-pull-down. Traste. Ensaios de EMSA. Ensaios chip. Outras metodoloxías
Planificación
Metodoloxías / probas
Competencias
Horas presenciais
Horas non presenciais / traballo autónomo
Horas totais
Sesión maxistral
A9 C2
1
41
42
Estudo de casos
A9 B2 B3 B4 C8
1
9
10
Prácticas a través de TIC
A3 C3
1
3
4
Proba mixta
A9
2
12
14
Atención personalizada
5
0
5
*Os datos que aparecen na táboa de planificación son de carácter orientativo, considerando a heteroxeneidade do alumnado
Metodoloxías
Metodoloxías
Descrición
Sesión maxistral
O estudantado poderá asistir de xeito síncrono a través de TEAMS ás sesións presenciais. As sesións quedarán gravadas para a súa visualización de xeito asíncrono.
Estudo de casos
Consisitirán en simulacións e traballos empregando a metodoloxía de aprendizaxe baseado en problemas.
Prácticas a través de TIC
TIC para ver modelos de estrutura de proteínas e experimentos de deseño de interacción.
Proba mixta
Combinación de cuestións de múltiple elección e preguntas curtas
Atención personalizada
Metodoloxías
Estudo de casos
Prácticas a través de TIC
Descrición
A atención persoal que se describe en relación a estas metodoloxías concíbense como momentos de traballo do alumno co profesor a través de TEAMS polo que implican unha participación obrigatoria para o alumno.
A forma e o momento en que se leva a cabo indícase en relación a cada unha das actividades ao longo do curso de acordo co plan de traballo do curso
Avaliación
Metodoloxías
Competencias
Descrición
Cualificación
Estudo de casos
A9 B2 B3 B4 C8
Os estudantes terán que responder uns cuestionarios en base ao estudo de caso plantexado.
15
Proba mixta
A9
Proba relativa a conocimientos teóricos e prácticos. Os alumnos en modalidade semipresencial ademáis de superar a proba mixta deberán entregar unha serie de tareas que se lle irán pedindo ao longo do curso.
75
Prácticas a través de TIC
A3 C3
Os alumnos en modalidade semipresencial poderán realizar as prácticas a través de TIC pola súa conta e entregar unha memoria/informe do traballo realizado.
10
Observacións avaliación
Podrán optar a MH os alumnos examinados na primeira oportunidade de Xuño.
Para ós/ás estudantes que soliciten a CONVOCATORIA ADIANTADA DE
DECEMBRO, aplicarase a normativa vixente, segundo a cal rixe a guía docente do
curso en vigor.
Implicacións do PLAXIO na cualificación: Aplicarase a
normativa vixente, segundo a cal a realización fraudulenta das probas ou actividades
de avaliación implicará directamente a cualificación de suspenso.
Fontes de información
Bibliografía básica
Banaszak,
L. J. (2000). Foundations of structural biology. Academic Press.
Berg, J.
M., Tymoczko, J. L., Stryer. L. (2003). BIOQUÍMICA. 5ª Edición. Reverté.
Branden,
C. & Tooze, J. (1998). INTRODUCTION TO PROTEIN STRUCTURE. 2nd edition
Garland Publishing, Inc, New York.
Cerdán Villanueva, M.
E. (2005). Curso avanzado de proteínas y ácidos nucleicos. Universidade da Coruña.
Creighton,
T. E. (1993). PROTEINS: STRUCTURES AND MOLECULAR PROPERTIES, 2nd edition. W.H.
Freeman & Company, New York.
Gómez-Moreno,
C. & Sancho, J. (Coords). (2003). ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS. Ariel Ciencia, Barcelona.
Lesk, A.
M. (2000). INTRODUCTION TO PROTEIN ARCHITECTURE. THE STRUCTURAL BIOLOGY OF
PROTEINS. OxfordUniversity Press, Oxford.
Nelson, D. L., Cox, M.
M. (2000). LEHNINGER PRINCIPLES OF BIOCHEMISTRY.
Worth Publishers.
Rodes,
G. (2000). Crystallography. Made Crystal Clear. Academic Press.
Bibliografía complementaria
§
Carter, Jr., C.V. y Sweet, R. M. (1997). Macromolecular Crystallography,
parts A and B. Methods in Enzymology, vols. 276 y 277. Academic Press. NY.
§
Casari, G., Sander, C., Valencia, A. (1995). A method to predict functional
residues in proteins. Nature Struct. Biol., 2: 171178.
§
Clore, G. M. y Gonenborg, A. M. (1998).
New methods of structure
refinement for macromolecular structure determination by NMR. Proc. Natl. Acad.
Sci., 95, 58915898.
§
Del Sol Mesa, A., Pazos, F., Valencia,
A. (2003). Automatic
methods for predicting functionally important residues. J. Mol. Biol., 326:
12891302.
§
Ducruix, A., Giegé, R. (1999). Crystallisation of Nucleic Acids and
Proteins. A Practical Approach, edn 2. OxfordUniversity Press. Oxford.
§
Eyrich, V. A., MartiRenom, M. A.,
Przybylski, D., Madhusudhan, M.S., Fiser, A., Pazos, F., Valencia, A., Sali, A.
y Rost, B. (2001). EVA:
continuos automatic evaluation of protein structure prediction servers.
Bioinformatics, 17: 12421243.
§
Ferentz, A.E. y Wagner, G. (2000). NMR spectroscopy: a multifaceted
approach to macromolecular structure. Quarter Rev. Biophys. 33, 2965.
§
Fersht, A. R. (1999). Structure and Mechanism in Protein Science, Freeman
and Co., NY.
§
Frank, J. (1996). Three dimensional electron microscopy of macromolecular
assemblies. Academic Press, San Diego.
§
Harris,
E. L. V. y Angel, S. (eds.) (1999): Protein purification methods. A practical
approach. IRL Press. Oxford.
§
James, T. L., Dötsch, V. y Smith, U. (2001). Nuclear Magnetic Resonante of Biological
Macromolecules. Part A and B. Methods Enzymol., 338, Academic Press, San Diego.
§
Juan, D.,
Graña, O., Pazos, F., Fariselli, P., Casadio, R., Valencia, A. (2003). A neural network approach to evaluate
Fold recognition results. Proteins Mar 1,(4): 50, 600608.
§
Kleanthous,
C. (ed.) (2000). ProteinProtein Recognition. OxfordUniversity Press, Oxford.
§
Mayo, K. H. y Daragan, U. A. (2003). Protein dynamics using NMR relaxation. World
Scientific, Nueva Jersey.
§
McEwen, B. F. y Marcko, M. (2001). The emergente of electrón tomography as an important
tool for investigating cellular ultrastructure. J. Histochem. Cytochem. Vol 49,
553563.
§
Mc
Pherson, A. (2002). Introduction to Macromolecular Crystallography. John Wiley
and Sons. Inc., NY.
§
Naomi,
E. C. (2004). Turning Protein crystallisation from an art into a science.
Current Opinion in Structural Biology, 14: 577583.
§
Sinha,
N. y SmithGill, S. J. (2002). Protein structure to function via dynamics.
Protein Peptid Letters, 9: 367377.
§
Van
Heel, M. (2000). Single particle electrón cryomicroscopy: towards atomic
resolution. Q. Rev. Byophis. Vol. 33, 307369.
§
Igor Stagljar
and Stanley Fields (2002). Analysis of membrane protein
interactions using yeast-based technologies
• REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 27: 559-563.
§
Sandor Vajda and Carlos J. Camacho (2004). Protein–protein docking: is the glass half-full or
half-empty? Trends in Biotechnology, 22:
110-116.
§
Dobrin
Nedelkov and Randall W. Nelson (2003). Surface plasmon resonance mass
spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW Trends in Biotechnology, 21: 301-305.
§
Takashi
Ito, Tomoko Chiba and Mikio Yoshida (2001). Exploring the protein interactome
using comprehensive two-hybrid projects • REVIEW . Trends in Biotechnology, 19
(Supplement 1): 23-27.
§
Valerio
Orlando (2000). Mapping chromosomal proteins in vivo by
formaldehyde-crosslinked-chromatin immunoprecipitation • REVIEW . Trends in Biochemical Sciences,
25: 99-104.
§
Dobrin
Nedelkov and Randall W. Nelson (2003) Surface plasmon resonance mass
spectrometry: recent progress and outlooks • REVIEW . Trends in Biotechnology,
21: 301-305.
§ PhilippeI. H.
Bastiaens and Rainer Pepperkok (2000). Observing proteins in
their natural habitat: the living cell
• REVIEW . Trends in Biochemical Sciences, 25: 631-637
Proteínas Recombinantes e Inxeniería de Proteínas/610441013
Proteómica/610441014
Bioinformática e Modelado de Biomoléculas/610441021
Materias que continúan o temario
Traballo de Máster/610441023
Observacións
Programa Green Campus Facultade de Ciencias
Para axudar a conseguir unha contorna inmediata sustentable e cumprir co
punto 6 da "Declaración Ambiental da Facultade de Ciencias (2020)",
os traballos documentais que se realicen nesta materia solicitaranse en formato
virtual e soporte informático.
(*)A Guía docente é o documento onde se visualiza a proposta académica
da UDC. Este documento é público e non se pode modificar, salvo casos excepcionais baixo a revisión do
órgano competente dacordo coa normativa vixente que establece o proceso de elaboración de guías